Анализ крови алт аст как амилаза

Биохимический анализ крови. АЛТ и АСТ: расшифровка показателей

Аланинаминотрансфераза, или АЛТ, и аспартатаминотрансфераза, или АСТ, являются ферментами, которые содержатся в клетках организма, и которые участвуют в аминокислотном обмене. Они располагаются лишь в клетках тканей органов, и в кровь попадают исключительно когда происходит распад клетки при травматических повреждениях или патологиях.

Виды болезней

Чрезмерное содержание АЛТ свидетельствует о развитии патологии органа, в клетках которого существует его самое большое количество. Причинами увеличения аланинаминотрансферазы бывают патологии печени. Чувство дискомфорта и болевое ощущение в области правого подреберья, диарея, желтушное окрашивание кожи и слизистых, метеоризм, отрыжка горьким – это признаки увеличения АЛТ. При проведении исследования крови к увеличенным АЛТ и АСТ присоединяется повышение уровня билирубина, когда имеет место развитие гепатита. Чаще увеличение содержания АЛТ свидетельствует о возникновении других заболеваний. Концентрация АЛТ имеет прямую зависимость от степени тяжести патологии.

Некротический процесс в сердечной мышце вызывает высвобождение в кровь указанных ферментов. Увеличенное их содержание в сыворотке также говорит и о развитии иных кардиопатологий: недостаточность, воспаление мышцы сердца. Дополнительно, причинами увеличения концентрации АЛТ в сыворотке могут быть имеющиеся в организме травмы, с которыми связаны повреждения мышечной ткани, и панкреатит.

Биохимический анализ крови на АЛТ и АСТ может говорить о патологии печени, поджелудочной железы, сердца. При кардиоинфаркте концентрация АСТ увеличивается в несколько раз, а АЛТ — немного.

Показания к проведению

Органы человеческого организма содержат разное количество ферментов АЛТ и АСТ, поэтому увеличение концентрации определенного фермента свидетельствует о поражении конкретного органа:

• АЛТ в основном находится в печеночных, сердечных, почечных и панкреатических клетках. В случае разрушения этих органов в кровь высвобождается много АЛТ. Тогда для подтверждения диагноза необходимо исследование именно на аланинаминотрансферазу.

• АСТ в основном содержится в нервных, мышечных, печеночных и сердечных клетках, и в малом количестве в клетках поджелудочной железы, легочной и почечной тканях. Следовательно, в этом случае необходимо исследование на аспартатаминотрансферазу.

Анализ крови АЛТ и АСТ (расшифровка) свидетельствует о состоянии органов. Увеличение их свидетельствует о повреждении тканей органов, в которых находятся указанные ферменты. И, соответственно, снижение свидетельствует об излечении. Небольшое увеличение АЛТ в первом триместре беременности вполне допускается, однако необходимо повторно исследовать кровь на аминотрансферазы, чтобы исключить повреждение печени.

Биохимический анализ крови (показателей АЛТ, АСТ) назначают, когда подозревают кардиоинфаркт, они служат ранним признаком при этой острой патологии. Расшифровка АСТ при биохимическом анализе дает возможность диагностировать и осуществлять наблюдение в динамике других изменений сердечной мышцы, печеночных заболеваний и болезней поперечно-полосатой мускулатуры.

Подготовка к отбору крови для проведения исследования

Кровь для биохимического анализа отбирают утром натощак из вены. На момент проведения анализа должно пройти 8 час. от последнего употребления пищевых продуктов. За 24 час. до забора крови запрещается употребление алкоголя и жареной и жирной пищи. Рекомендуется уменьшить физнагрузки.

Расшифровка анализа крови – АЛТ, АСТ: норма

Какое же количество этих ферментов должно содержаться в крови здорового человека? Проводя биохимический анализ крови (расшифровка АЛТ, АСТ), норма для женщин — в пределах от 31 до 35 единиц на литр крови. Для представителей сильного пола этот показатель немного отличается. Норма АЛТ в крови у мужчин (расшифровка биохимии) — от 41 до 50 ед/л. У новорожденных (до 1 мес.) нормальное показание соответствует до 75 единиц, от 2-х до 12-и мес. – не больше 60 единиц, а от года и до 14 лет – менее 45 единиц. Анализ крови (расшифровка АЛТ, АСТ) с повышенным показанием может указывать на цирротическое повреждение или острое воспаление печени, застойную или гемолитическую желтуху, другие патологии печени (и новообразования в т. ч), стенокардию в стадии приступа, острый ревмокардит, миопатию, застой желчи, тромбоэмболическую болезнь легочной артерии и острый панкреатит.

Коэффициент Ритиса

С целью получения точных ответов анализ крови АЛТ и АСТ (расшифровка) показывает отношение показателей трансфераз. Это соотношение показывает коэффициент де Ритиса, проведенный в одном исследовании сыворотки. В случае когда число выше норматива (N = 1,3), это говорит о наличии кардиоинфаркта, а когда он ниже нормативных показателей – о вирусном гепатите.

Так как аминотрансферазы имеют тканевую локализацию, то расшифровка анализа крови АСТ показывает патологию миокарда, а АЛТ – патологию печени, то есть наличие распада клеток:

• Когда имеет место превышение в 2 и более раза, в сердце определяют инфаркт.

• Анализ крови АЛТ и АСТ (расшифровка) демонстрирует значительное превышение – это свидетельство об инфекционном гепатите в инкубационном периоде.

• При снижении показателей аминотрансферазы – в организме недостаток пиридоксина. Здесь необходима дифдиагностика с беременностью.

Тактика

В норме в сыворотке крови трансферазы существуют в малых объемах. Все варианты повышения уровня аминотрансферазы обязательным образом подвергаются расследованию.

Для начала должен быть проведен повторный биохимический анализ крови (расшифровка АЛТ, АСТ). Повторное обследование некоторых лиц (доноров) примерно в трети случаев показывает нормальный уровень.

Дальше нужно тщательно собрать анамнез и провести полное обследование.

Роль анамнеза в проведении расшифровки

Анамнез подразумевает сведения о приеме медпрепаратов, переливании крови, наличии синдрома желтухи или гепатита, семейных заболеваниях печени или наличия цирротического процесса в ней, боли в брюшной полости, онкологических заболеваниях, диабете, ожирении или, наоборот, быстрой потере веса.

Семейные болезни печени — это алкогольная зависимость, болезнь Вильсона и др.

Если АЛТ и АСТ анализ крови (расшифровка) показал выше нормальных показателей менее, чем в два раза, надо организовать наблюдение и 2-кратное обследование. Такая тактика оптимальная для больных.

Анализ крови АЛТ и АСТ – расшифровка при некоторых заболеваниях

Незначительное увеличение трансфераз показательно для жирового повреждения печени по неалкогольному типу, в том числе и «жирная печень», неалкогольный стеатогепатоз, вирусный гепатит в хронической форме.

Умеренное увеличение может существовать при вирусном или алкогольном воспалении печени и разных хронических болезнях печени с цирротическим повреждением или без него.

Повышенный уровень типичен для острого гепатита тяжелой степени, токсического или лекарственного некроза, шоке или печеночной ишемии.

Излишне высокий уровень (больше 2000-3000 Ед/л) существует при передозировании ацетоаминофена и при использовании средства у алкогользависимых пациентов, при шоке или/и печеночной ишемии.

Следует отметить, так как АЛТ находится в эритроцитах, необходимо предотвратить их распад при подготовке сыворотки к анализу. АЛТ может снизиться при хранении сыворотки на протяжении нескольких дней.

Роль медицинских средств, трав и других веществ

Тщательные сбор анамнеза и расшифровка лабораторных результатов важны для выявления медикаментозно-индуцированных увеличений трансфераз. Аналогичные повреждения печени выявляются в 1-2% случаев воспаления печени в хронической форме. Они связаны с приемом антибиотиков, противоэпилептических средств, ингибиторов гидроксиметилглутарил-КоА-редуктазы, нестероидных противовоспалительных средств и медикаментов для лечения туберкулеза.

Самый легкий метод определить зависимость увеличения аминотрансфераз с каким-то средством – отменить его и понаблюдать за уровнем ферментов. Без отмены средства эту зависимость невозможно определить.

источник

Биохимический анализ крови, ферменты крови. Амилаза, липаза, АЛТ, АСТ, лактатдегидрогеназа, щелочная фосфатаза — повышение, снижение показателей. Причины нарушений, расшифровка анализа.

В биохимическом анализе крови часто используют определение активности ферментов. Что представляют собой ферменты? Фермент – это белковая молекула, которая ускоряет протекание биохимических реакций в организме человека. Синонимом понятия фермент является термин энзим. В настоящее время оба эти термина используются в одном значении в качестве синонимов. Однако наука, изучающая свойства, строение и функции ферментов, называется энзимологией.

Рассмотрим, что же представляет собой данная сложная структура – фермент. Фермент состоит из двух частей – собственно белковой части и активного центра фермента. Белковая часть называется апофермент, а активный центр – кофермент. Вся молекула фермента, то есть апофермент плюс кофермент носит название голофермент. Апофермент всегда представлен исключительно белком третичной структуры. Третичная структура означает, что линейная цепочка аминокислот преобразуется в структуру сложной пространственной конфигурации. Кофермент может быть представлен органическими веществами (витамин В6, В1, В12, флавин, гем и т.д.) или неорганическими (ионы металлов – Cu, Co, Zn и т.д.). Собственно ускорение биохимической реакции производится именно коферментом.

Что такое фермент? Как работают ферменты?

Вещество, на которое фермент действует, называется субстратом, а вещество, которое получается в результате реакции, называется продуктом. Часто названия ферментов образуются путем прибавления окончания – аза к названию субстрата. Например, сукцинатдегидрогеназа – расщепляет сукцинат (янтарную кислоту), лактатдегидрогеназа – расщепляет лактат (молочную кислоту) и т.д.Ферменты делятся на несколько видов в зависимости от типа реакции, которую они ускоряют. Например, дегидрогеназы проводят окисление или восстановление, гидролазы проводят расщепление химической связи (трипсин, пепсин – пищеварительные ферменты) и т.д.

Каждый фермент ускоряет только одну определенную реакцию и работает в определенных условиях (температура, кислотность среды). Фермент имеет сродство к своему субстрату, то есть может работать только с этим веществом. Узнавание «своего» субстрата обеспечивается апоферментом. То есть процесс работы фермента можно представить таким образом: апофермент узнает субстрат, а кофермент ускоряет реакцию узнанного вещества. Данный принцип взаимодействия был назван лиганд – рецепторным или взаимодействием по принципу ключ – замок.То есть, как и к замку подходит индивидуальный ключ, так и к ферменту подходит индивидуальный субстрат.

Амилаза крови

Амилаза вырабатывается поджелудочной железой и участвует в расщеплении крахмала и гликогена до глюкозы. Амилаза – это один из ферментов, участвующих в пищеварении. Наибольшее содержание амилазы определяется в поджелудочной железе и слюнных железах.

Существует несколько видов амилазы – α-амилаза, β-амилаза, γ-амилаза, из которых наибольшее распространение получило определение активности α-амилазы. Именно концентрацию этого вида амилазы определяют в крови в лаборатории.

В крови человека содержится два типа α-амилазы – Р-тип и S-тип. В моче присутствует 65% Р-типа α-амилазы, а в крови до 60% составляет S-тип. Р-тип α-амилазы мочи в биохимических исследованиях называют диастаза, во избежание путаницы.

Активность α-амилазы в моче в 10 раз выше, чем активность α-амилазы в крови. Определение активности α-амилазы и диастазы используют для диагностики панкреатитов и некоторых других заболеваний поджелудочной железы. При хронических и подострых панкреатитах используют определение активности α-амилазы в соке двенадцатиперстной кишки.

Норма амилазы крови

Повышение амилазы крови

Повышение активности α-амилазы в крови называется гиперамилаземия, а повышение активности диастазы мочи – гиперамилазурия.

Повышение амилазы крови выявляется при следующих состояниях:

• в начале острого панкреатита, максимум достигается через 4 часа от начала приступа, а снижается до нормы на 2-6 сутки от начала приступа (повышение активности α-амилазы возможно в 8 раз)
• при обострении хронического панкреатита (при этом активность α-амилазы возрастает в 3-5 раз)
• при наличии опухолей или камней в поджелудочной железе
• острая вирусная инфекция – свинка
• алкогольная интоксикация
• внематочная беременность

Когда амилаза мочи повышена?
Повышение концентрации амилазы в моче развивается в следующих случаях:

• при остром панкреатите происходит увеличение активности диастазы в 10-30 раз
• при обострении хронического панкреатита активность диастазы возрастает в 3-5 раз
• при воспалительных заболеваниях печени наблюдается умеренное повышение активности диастазы в 1,5-2 раза
• острый аппендицит
• холецистит
• кишечная непроходимость
• алкогольная интоксикация
• кровотечения из язвы желудочно-кишечного тракта
• при лечении сульфаниламидными препаратами, морфином, мочегонными средствами и оральными контрацептивами

При развитии тотального панкреонекроза, раке поджелудочной железы и хроническом панкреатите активность α-амилазы может не увеличиваться.

Снижение амилазы крови и мочи

Существуют состояния организма, при которых активность α-амилазы может снижаться. Низкая активность диастазы мочи выявляется при тяжелом наследственном заболевании – муковисцидозе.

В крови снижение активности α-амилазы возможно после приступа острого панкреатита, при панкреонекрозе, а также при муковисцидозе.

Несмотря на то, что α-амилаза присутствует в почках, печени и поджелудочной железе, определение ее активности в основном используют в диагностике заболеваний поджелудочной железы.

Как сдать анализ на амилазу?

Липаза

Строение, виды и функции липазы
Липаза – это один из пищеварительных ферментов, который участвует в расщеплении жиров.Для работы данного фермента необходимо присутствие желчных кислот и кофермента, который называется колипаза. Липаза вырабатывается различными органами человека – поджелудочной железой, легкими, лейкоцитами.

Наибольшее диагностическое значение имеет липаза, которая синтезируется в поджелудочной железе. Поэтому определение активности липазы применяют преимущественно в диагностике заболеваний поджелудочной железы.

Норма липазы крови

Когда липаза крови повышена?

Когда уровень липазы крови понижен?

Как подготовится к анализу на липазу?

Для определения активности липазы сдается кровь из вены, утром, натощак. Накануне вечером перед сдачей анализа не следует принимать жирную, острую и пряную пищу. В случае экстренной необходимости кровь из вены сдается в независимости от времени суток и предшествовавшей подготовки.В настоящее время для определения активности липазы чаще всего используют иммунохимический метод или ферментативный. Ферментативный метод более быстрый и требует меньшей квалификации персонала.

Лактатдегидрогеназа (ЛДГ)

Норма лактатдегидрогеназы (ЛДГ) крови

Диагностическое значение изоформ ЛДГ

Для диагностики различных заболеваний большей информативностью обладает определение активности именно изоформ ЛДГ. Например, при инфаркте миокарда наблюдается значительное повышение ЛДГ1. Для лабораторного подтверждения инфаркта миокарда определяют соотношение ЛДГ1/ЛДГ2, и, если данное соотношение больше 1, значит у человека был инфаркт миокарда. Однако такие тесты широко не используютсяввиду их дороговизны и сложности. Обычно проводят определение общей активности ЛДГ, которая складывается из суммарной активности всех изоформ ЛДГ.

ЛДГ в диагностике инфаркта миокарда
Рассмотрим диагностическое значение определения суммарной активности ЛДГ. Определение активности ЛДГ используют для поздней диагностики инфаркта миокарда, поскольку увеличение его активности развивается через 12-24 часа после приступа и может сохраняться на высоком уровне до 10-12 суток. Это очень важное обстоятельство при обследовании больных, поступивших в лечебное учреждение после приступа. Если увеличение активности ЛДГ незначительно, значит, мы имеем дело с мелкоочаговым инфарктом, если, напротив, увеличение активности длительное – значит, речь идет об обширном инфаркте.У больных стенокардией активность ЛДГ увеличена в первые 2-3 дня после приступа.

ЛДГ в диагностике гепатита
Активность суммарной ЛДГ может увеличиваться при остром гепатите (за счет увеличения активности ЛДГ4 и ЛДГ5). При этом активность ЛДГ в сыворотке крови повышается в первые недели желтушного периода, то есть в первые 10 дней.

Норма ЛДГ у здоровых людей:

Возможно повышение активности ЛДГ у здоровых людей (физиологическое) после физических нагрузок, во время беременности и после принятия алкоголя. Кофеин, инсулин, аспирин, ацебутолол, цефалоспорины, гепарин, интерферон, пенициллин, сульфаниламиды также вызывает увеличение активности ЛДГ. Поэтому при приеме данных препаратов нужно учитывать возможность повышенной активности ЛДГ, которая не говорит о наличии патологических процессов в организме.

Причины повышенной ЛДГ крови

Как сдать анализ на ЛДГ?

Аланинаминотрансфераза (АЛТ, АлАТ)

Норма Аланинаминотрансферазы (АЛТ / АлАТ) крови

Повышение активности АЛТ у здоровых людей (физиологическое) может быть вызвано приемом некоторых лекарственных препаратов (антибиотиков, барбитуратов,наркотиков, противоопухолевых препаратов, оральных контрацептивов, нестероидных противовоспалительных препаратов, дикумаринов, эхинацеи, валерианы), сильными физическими нагрузками, травмами. Также высокая активность АЛТ наблюдается у подростков в период интенсивного роста.

АЛТ в диагностике заболеваний печени
При диагностике патологических состояний организма повышение активности АЛТ является специфическим признаком острого заболевания печени. Повышение активности АЛТ в крови выявляется за 1-4 недели до проявления симптомов болезни и за 7-10 дней до появления максимального уровня билирубина в крови. Увеличение активности АЛТ при остром заболевании печени составляет 5-10 раз. Повышенная активность АЛТ в течение длительного времени или повышение ее в поздние сроки заболевания свидетельствует о начале массивного некроза печени.

Причины высокого АлАТ (АлАТ)

Высокая активность АЛТ в крови выявляется при наличии таких патологий:

• острый гепатит
• цирроз
• механическая желтуха
• введение гепатотоксических препаратов (например, некоторые антибиотики, отравление солями свинца)
• распад большой опухоли
• рак печени или метастазы в печени
• ожоговая болезнь
• обширный инфаркт миокарда
• травматические повреждения мышечной ткани

У больных мононуклеозом, алкоголизмом, стеатозом (гепатозом), перенесших операции на сердце, также может наблюдаться небольшое повышение активности АЛТ.

При тяжелых заболеваниях печени (цирроз тяжелой формы, некроз печени), когда сокращается количество активных клеток печени, а также при дефиците витамина В6, в крови наблюдается снижение активности АЛТ.

Как сдать анализ на АЛТ (АлАТ)?

Аспартатаминотрансфераза (АСТ, АсАТ)

Норма Аспартатаминотрансферазы (АСТ / АсАТ)

Возможны более высокие значения активности АСТ у здоровых людей (физиологические) при чрезмерных мышечных нагрузках, приеме некоторых лекарств, например, эхинацеи,валерианы,алкоголя, больших доз витамина А, парацетамола, барбитуратов, антибиотиков и т.д.

Активность АСТ в сыворотке крови повышается в 4-5 раз при инфаркте миокарда и сохраняется таковой в течение 5 дней. Если активность АСТ держится на высоком уровне и не снижается в течение 5 дней после приступа, то это говорит о неблагоприятном прогнозе для больного с инфарктом миокарда. Если наблюдаются ещё повышения активности фермента в крови, то данный факт свидетельствует о расширении зоны инфаркта.

При некрозе или повреждении печеночных клеток также повышается активность АСТ. Причем чем выше активность фермента, тем больше степень повреждения.

Почему Аспартатаминотрансфераза (АСТ, АсАТ) повышена?

Повышение активности АСТ крови присутствует в следующих случаях:

• гепатиты
• некроз печени
• цирроз
• алкоголизм
• рак печени и метастазы в печени
• инфаркт миокарда
• наследственные и аутоиммунные заболевания мышечной системы (миодистрофия Дюшена)
• мононуклеоз
• гепатоз
• холестаз

Существует еще целый ряд патологических состояний, при которых также происходит увеличение активности АСТ. К таким состояниям относят – ожоги, травмы, тепловой удар, отравление ядовитыми грибами.

Низкая активность АСТ наблюдается при дефиците витамина В6 и наличии обширных повреждений печени (некроз, цирроз).

Однако в клинике используют определение активности АСТ в основном для диагностики повреждений сердца и печени. При других патологических состояниях активность фермента также изменяется, однако ее изменение не является специфичным, следовательно, не представляет высокой диагностической ценности.

Коэффициент де Ритиса. Как отличить инфаркт от повреждения печени

Для дифференциальной диагностики повреждений печени или сердца используют коэффициент де Ритиса. Коэффициент де Ритиса – это соотношение активности АСТ/АЛТ, который в норме составляет 1,3. Увеличение коэффициента де Ритиса выше 1,3 характерно для инфаркта миокарда, и снижение его ниже 1,3 – выявляется при заболеваниях печени.

Щелочная фосфатаза (ЩФ)

Норма щелочной фосфатазы крови

Возрастает активность ЩФ в крови здоровых людей (физиологическое повышение) при передозировке витамина С, недостаточности кальция и фосфора в пищевом рационе, приеме оральных контрацептивов, гормональных препаратов эстрогенов и прогестеронов, антибиотиков, сульфаниламидов, магнезии, омепразола, ранитидина и прочее.

Щелочная фосфатаза в диагностике заболеваний печени и желчных путей
Высокой специфичностью и диагностическим значением обладает определение активности ЩФ при подозрении на заболевания печени. При обтурационной желтухе происходит увеличение активности ЩФ крови в 10 раз относительно нормы. Определение данного показателя используется для лабораторного подтверждения именно этой формы желтухи. В меньшей степени увеличение активности ЩФ происходит при гепатитах, холангитах, язвенном колите, кишечных бактериальных инфекциях и тиреотоксикозе.

Значение щелочной фосфатазыпри заболеваниях костей и в травматологии
ЩФ является маркерным ферментом остеосинтеза, то есть увеличивается активность при заболеваниях костей или метастазах опухолей в кость, а также при заживлении переломов.

Причины повышения щелочной фосфатазы

Причины низкого уровня щелочной фосфатазы

Как сдать анализ на щелочную фосфатазу?

Для определения активности ЩФ берется кровь из вены, утром, натощак. Соблюдение специальной диеты не требуется. Нужно обратить внимание на то, что некоторые препараты могут снижать или повышать активность ЩФ, поэтому необходимо проконсультироваться у врача, стоит ли отменить прием данных препаратов на небольшой промежуток времени. В современных лабораториях активность фермента оценивается по скорости протекания ферментативной реакции. Данный метод обладает высокой специфичностью, простотой, надежностью и не требует больших временных затрат на проведение анализа.

Итак, мы рассмотрели основные ферменты, активность которых определяют в биохимическом анализе крови. Следует помнить, что постановка диагноза не может основываться лишь на данных лабораторных показателей, необходимо учитывать анамнез, клинику и данные других обследований. Поэтому приведенные данные целесообразно использовать для консультации, но при выявлении каких-либо отклонений от нормы следует обратиться к врачу.

источник

Норма АСТ, АЛТ, амилазы, липазы и других ферментов в крови

Ферменты, находящиеся во всех клетках ткани и в крови, выполняют катализаторов (ускорителей) всех биологических реакциях, происходящих в организме.

Секреторные ферменты синтезируются в печени и поступают непосредственно в кровь, где выполняют специфические функции. К таким ферментам относят церулоплазмин, липопротеиновую липазу, псевдохолинэстеразу. В случае, когда активность секреторных ферментов в крови снижается ниже нормы, возникает подозрение на наличие патологий печени.

Экскреторные ферменты синтезируются в органах пищеварения (поджелудочной железе, печени, желчных путях). Примерами таких ферментов могут служить α-амилаза, щелочная фосфатаза, липаза. При повышении активности экскреторных ферментов, возникают подозрения на наличие проблем с выделительной (экскреторной) системой.
Как уже было сказано выше, при исследовании крови определяют активность ферментов, единицами измерения которой (ME) принято считать количество фермента, которое в нормальных условиях катализирует (ускоряет) превращение 1 мкмоль субстрата за 1 минуту (мкмоль/л). Удивительным является факт того, что активность ферментов максимальна при температуре 37 °C. (активность ферментов очень чувствительная к изменению температуры).

Также по местонахождению их делят на неспецифические, которые ускоряют общие реакции, происходящие в большинстве тканей, и на органоспецифические (индикаторные), характерные для определенных типов тканей. Исследование ферментов проводится при первичном установлении диагноза, наблюдения за динамикой течения заболевания и прогноза выздоровления. Повышение активности ферментов выше нормы называют гиперферментемией, понижение ниже нормы – гипоферментемией, а нахождение ферментов, которых в норме быть не должно – дисферментемией.

Аминотрансферазы (АСТ, АЛТ) в крови

Аминотрансферазы это ферменты группы трансфераз (трансферазы это ферменты, которые катализируют реакции переноса функциональных групп от молекулы к молекуле), которые ускоряют реакции переноса аминогрупп от аминокислот к кетокислотам. Подобные ферменты широко распространены в организме человека, они содержатся в тканях сердца, печени, почек, легких и даже в скелете. Одними из ферментов-аминотрансфераз являются аспартатаминотрансфераза (АСТ) и аланинаминотрансфераза (АЛТ).

В диагностике измерение активности аспартатаминотрансфераз (будем обозначать просто АСТ) часто применяется для выявления повреждений миокарда при инфаркте миокарда. При инфаркте миокарда активность АСТ может быть повышена в 20 раз, при этом степень изменения активности указывает на патологическую массу миокарда. Зачастую увеличение активности АСТ в крови можно заметить до возможности обнаружения признаков инфаркта миокарда с помощью электрокардиографии (ЭКГ). При инфаркте миокарда активность АСТ в крови повышается через 5 — 36 часов, и снижается до нормы на 5 день.

Также АСТ повышен при патологиях печени, например остром гепатите, умеренное повышение наблюдается при механической желтухе (закупорке желчных путей камнями) и злокачественных опухолях.

Норма АСТ находится в пределах 10 — 30 МЕ/л.

Аланинаминотрансфераза (АЛТ) используется организмом для ускорения реакции переноса аминогрупп с аланина на α-кетоглутаровую кислоту. АЛТ распределена во всех тканях органов и скелета, максимального содержания она достигает в печени.

Норма аланинаминотрансферазы (АЛТ) находится в пределах 7 — 40 МЕ/л.

При инфаркте миокарда наряду с АСТ повышается и активность АЛТ, особенно в острой фазе (до 150 % от нормы). При патологии печени (например, острый гепатит) по сравнению с АСТ активность АЛТ повышена в более значительном диапазоне (до 1000 МЕ/л). Именно поэтому для ранней диагностики гепатита измерение активности АЛТ более информативно, чем АСТ.

Физиологическое повышение активности бывает связано с приемом лекарственных препаратов, например эритроцимина, линкомицина, аскорбиновой кислоты, а также

Стоит упомянуть про коэффициент де Ритиса, который используют при такой диагностике: это отношение АСТ к АЛТ.

В норме коэффициент де Ритиса находится в пределах 0,91 – 1,75.

Снижение активности ниже нормы наблюдается при почечной недостаточности и во время беременности.

Общая лактатдегидрогеназа (ЛДГ) в крови

Норма активности лактатдегидрогеназы (ЛДГ) в крови находится в пределах 208 – 378 МЕ/л. Максимальная активность этого фермента обнаруживается в почках и сердечной мышце.

Различают физиологическое и патологическое повышение активности ЛДГ.

Физиологическое повышение ЛДГ возникает на фоне активных физических нагрузках и у женщин при беременности.

Патологическое повышение активности ЛДГ в 2-4 раза выше нормы возникает при инфаркте миокарда, причем повышенной она остается в течение 10 суток. Небольшое повышение активности ЛДГ бывает при хронической сердечной недостаточности, миокардите и острой коронарной недостаточности. Также повышение активности ЛДГ возможно при инфаркте легких и легочной эмболии, но только при условии того, что уровень активности АСТ находится в норме, а концентрация билирубина повышена.

Вирусные гепатиты также повышают активность ЛДГ, причем прямая зависимость степени повышения активности ЛДГ и тяжести гепатита.

Щелочная фосфатаза в крови

Щелочная фосфатаза катализирует реакции отсоединения фосфорной кислоты из соединений. Щелочная фосфатаза повышена при состояниях, связанных с поражением костей (переломы). Также повышение активности щелочной фосфатазы может свидетельствовать о наличии патологий печени, почек или при передозировке лекарственными препаратами (парацетамол, тетрациклин), приеме оральных контрацептивов, гиперпаратиреозе, цитомегаловирусной инфекции, тиреотоксикозе.

Понижение активности щелочной фосфатазы возникает при выраженной анемии, гипофосфатемии, цинге и гипотиреозе.

Амилаза

Амилаза крови это фермент ускоряющий реакции превращения крахмала до простых олигосахаридов (моносахаридов и дисахаридов). В человеческом организме амилаза поступает в кровь из поджелудочной и слюнных желез, так как именно в них находится наибольшее количество данного фермента. Амилаза является важным ферментом, который, находясь в слюне, проявляет свою активность в самом начале процесса пищеварения – во рту человека.

α-амилаза

Альфа амилаза входит в список основных пищеварительных ферментов не только в организме человека и животных, но и в растениях, грибах и бактериях, причем в растениях этот фермент проявляет свою наибольшую активность на этапе прорастания семени.

Норма активности альфа амилазы в крови человека находится в пределах 25 – 220 МЕ/л.

Кровь человека содержит два типа α-амилазы: панкреатический (или P-тип) и слюнной (S-тип). α-амилаза панкреатического типа синтезируется клетками поджелудочной железы, а слюнная α-амилаза слюнного типа – клетками слюнных железа, причем в норме на долю панкреатического типа приходится около 30-50% (17-115 МЕ/Л) от общего количества α-амилазы, а слюнного примерно 60%.

Определение активности α-амилаза в крови имеет большое значение в диагностике патологий, например активность α-амилазы повышена в 2 — 30 раз при заболеваниях поджелудочной железы, например острого панкреатита, при этом повышается активность панкреатического типа α-амилазы, а активность слюнного типа α-амилазы не меняется. При остром приступе повышение активности α-амилазы (гиперамилаземия) происходит уже через 5 часов, достигает своего максимума через 12-24 часа и снижается до нормы на 3 – 6 сутки. Следует отметить, что для диагностики патологий поджелудочной железы определение активности α-амилазы в моче имеет большее информационное значение нежели в крови. К тому же, в некоторых случаях, острый панкреатит может возникать без повышения или снижения активности α-амилазы.

Поэтому для большей точности в диагностике панкреатита исследуют изменения в активности α-амилазы вместе с изменениями концентрации креатинина в моче и крови, то есть рассчитывают амилазо-креатининовый клиренс по формуле, указанной ниже.

В норме амилазо-креатининовый клиренс должен быть не более 3, при повышении его значения более 3 диагностируют панкреатит (чем выше значение амилазо-креатининового клиренса, тем выше уровень панкреатического типа α-амилазы).

При наличии хронического панкреатита активность α-амилазы увеличивается в периоды обострения или при появлении препятствий для оттока панкреатического сока из-за воспаления, сдавливания протоков, отека головки поджелудочной железы. Понижение активности α-амилазы при хроническом панкреатите указывает на экзокринную недостаточность поджелудочной железы при атрофии тканей органа.

При гнойном панкреатите, сопровождающемся некрозом тканей поджелудочной железы, гиперамилаземия может отсутствовать.

Однако повышение активности α-амилазы может быть вызвана не только приступами острого панкреатита, но и острым аппендицитом, язвой двенадцатиперстной кишки, перитонитом, кишечной непроходимостью, холециститом, диабетическом ацидозе, употреблении чрезмерного количества алкоголя, а также приемом таких лекарственных препаратов как кортикостеродов, сульфаниламидов, тетрациклина, морфина, пероральных констрацептивов. При наличии перечисленных заболеваний активность α-амилазы в крови может увеличиваться в 3-4 раза. Также активность панкреатической α-амилазы повышается по время беременности.

Повышение активности слюнной α-амилазы наблюдают при заболеваниях полости рта, например стоматите, паркинсонизме, а снижение при эмоциональных перегрузках и стрессе.

β-амилаза

Бета амилаза отсутствует в организме человека и животных. Находясь в бактериях, грибах и растениях, она расщепляет крахмал на простые сахара. Например, β-амилаза активно помогает созревающим фруктам становиться сладкими.

Липаза

Еще один фермент, определение которого имеет важное информационное значение при диагностике острого панкреатита это липаза. В периоды приступов острого панкреатита, липаза в крови может быть повышена в 200 раз.

Норма активности липазы в крови находится в пределах от 0 до 190 МЕ/л.

Среди причин, вызывающих повышение активности липазы в крови можно выделить также перитонит, сахарный диабет, ожирение, подагра также прием барбитуратов.
Понижение активности липазы возникает при содержании в принимаемой пище большого количества жиров, а также при онкологических заболеваниях, за исключением рака поджелудочной железы.

При обострении хронического панкреатита активность липазы резко повышается до 200 раз в первые 12-24 часа, и сохраняет свое значение в течение 10-12 дней. Прогноз течения острого панкреатита считают неблагоприятным в случае, когда уровень липазы повысился в 10 раз, но не снизился до превышение нормы в 3 раза в первые дни.

Активность липазы не повышается при аппендиците, паротите и раке легких и других заболеваниях, при которых может повышаться уровень α-амилазы, поэтому совместное определение активности липазы и α-амилазы является обязательным при диагностике панкреатита. Для определения причины возникновения панкреатита используют липазо-амилазовый коэффициент, который равен отношению активности липазы к активности амилазы в крови. Например, если липазо-амилазовый коэффициент превышает значение 2, диагностируют острый алкогольный панкреатит.

Видео по теме

источник